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Abstract
Una novedosa transglutaminasa (TGasa, EC 2.3.2.13) fue parcialmente purificada a partir de PeniciIllium chrysogenum antártico, usando como metodologías precipitación con sulfato de amonio y cromatografía de intercambio aniónico. El extracto final alcanzó una actividad específica de 7,81 mU/mg, con un factor de purificación de 7,16 y un rendimiento de 5,02%. El peso molecular de la enzima se estimó en 67 kDa por análisis bioinformático y SDS-PAGE. La actividad máxima de TGasa se observó a pH 8,0 y 30 °C, confirmándose una inactivación total en condiciones mesófilas (cercanas a 40 °C). Una ligera mejora en la actividad TGasa se demostró en presencia de Ca2+, la cual aumentó a 127,78 ± 9,62% en 35 mM pero retorno a los valores normales con concentraciones superiores. Asimismo, la actividad de la enzima disminuyó progresivamente en presencia de EDTA y STPP lo que expuso ser una enzima Ca2+ dependiente, siendo este factor suministrado por el sustrato de fermentación.
La TGasa parcialmente purificada fue posteriormente utilizada como aditivo para modificar la reología de un gel de gelatina en frío, adquiriendo un aumento en la resistencia y gomosidad del gel de 32,25% y 30,50% respectivamente.
ARK/CAICYT: http://id.caicyt.gov.ar/ark:/s22504559/4av0qagpk
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